Chymotrypsin: >Gebruikt als een voorbeeld van een serineprotease omdat de structuur en het mechanisme ervan goed worden begrepen. > Katalyseert de hydrolyse van peptidebindingen, aan de carboxylzijde van omvangrijke aromatische zijketens (Tyr, Phe, Trp).
Waarom worden ze serineprotease genoemd?
Serineproteïnasen zijn de grootste klasse van zoogdierproteïnasen. Ze worden zo genoemd omdat ze een katalytisch essentieel serineresidu op hun actieve plaatsen hebben. Serineproteïnasen zijn optimaal actief bij neutrale pH en spelen een belangrijke rol bij extracellulaire proteolyse.
Wat is serineprotease?
Serineproteasen (of serine-endopeptidasen) zijn enzymen die peptidebindingen in eiwitten splitsen, waarbij serine dient als het nucleofiele aminozuur op de actieve plaats (van het enzym). Ze worden alomtegenwoordig gevonden in zowel eukaryoten als prokaryoten.
Waarom wordt trypsine als een serineprotease beschouwd?
Trypsine is een serineprotease dat wordt aangetroffen in het spijsverteringsstelsel van veel gewervelde dieren, waar het eiwitten hydrolyseert aan de carboxylzijde van de aminozuren lysine of arginine.
Zijn chymotrypsine en trypsine serineproteasen?
Chymotrypsine, trypsine en elastase zijn serineproteasen die de katalytische triade gebruiken om de hydrolyse van peptidebindingen uit te voeren.
