Salpeterzuur reageert met eiwitten om gele nitraatproducten te vormen. Deze reactie staat bekend als de xanthoproteic reactie. Deze test wordt uitgevoerd door geconcentreerd salpeterzuur aan de te testen stof toe te voegen en het mengsel vervolgens te verwarmen.
Welk zuur wordt gebruikt in de Xanthoproteïne-test?
De Xanthoproteic-test gebruikt een nitratiereactie om de aanwezigheid van eiwitten in een oplossing te bepalen. Wanneer het monster wordt behandeld met een heet, geconcentreerd salpeterzuur reageert het met aromatische aminozuren zoals fenylalanine, tyrosine en tryptofaan en vormt een geel gekleurd product dat bekend staat als Xantho-eiwit.
Waarom wordt NaOH toegevoegd aan de Xanthoproteïne-test?
Xanthoproteïne-test is specifiek voor eiwitten die aromatische aminozuren bevatten. De benzeenring in de aminozuren wordt genitreerd door verhitting met salpeterzuur en vormt gele nitroverbindingen die met alkali oranje kleuren. … Koel de reageerbuis en voeg 2 ml 20% NaOH (of ammoniakoplossing) toe om het alkalisch te maken
Hoe detecteert de Xanthoproteic-test fenolische aminozuren?
Xanthoproteic Test wordt gebruikt om aminozuren met een fenylring, een fenol of een indoolgroep te onderscheiden van andere aminozuren Xanthoproteïne is een gele zure stof die wordt gevormd door de werking van hete salpeterzuur op eiwit- of eiwitmateriaal en wordt door toevoeging van ammoniak in een diep oranjegele kleur veranderd.
Waarom geeft fenylalanine een negatief resultaat in de Xanthoproteïne-test?
HNO3. De aromatische benzeenring ondergaat nitrering om een geel gekleurd product te geven. Fenylalanine geeft een negatieve of zwak positieve reactie hoewel dit aminozuur aromatische kernen bevat omdat het onder normale omstandigheden moeilijk te nitreren is.
