Chaperoninen worden gekenmerkt door een gestapelde dubbele ringstructuur en worden aangetroffen in prokaryoten, in het cytosol van eukaryoten en in mitochondriën Andere soorten chaperonnes zijn betrokken bij transport over membranen, bijvoorbeeld membranen van de mitochondriën en endoplasmatisch reticulum (ER) in eukaryoten.
Waar binden moleculaire chaperonnes zich?
Moleculaire chaperonnes interageren met ongevouwen of gedeeltelijk gevouwen eiwitsubeenheden, b.v. ontluikende ketens die uit het ribosoom komen, of verlengde ketens die over subcellulaire membranen worden verplaatst.
Wat zijn voorbeelden van moleculaire chaperonnes?
Een voorbeeld van chaperon-eiwitten zijn de "heatshock-eiwitten" (Hsps).… Twee voorbeelden van Hsps zijn Hsp70 en Hsp60 Hsp70. De Hsp70 chaperonne-eiwitten zijn vouwkatalysatoren die helpen bij vele soorten vouwprocessen, zoals het opnieuw of verkeerd vouwen van geaggregeerde eiwitten en het vouwen en samenstellen van nieuwe eiwitten.
Hebben alle cellen chaperonne-eiwitten?
Evenzo is niet elke moleculaire chaperonne een stress-eiwit. Zoals kan worden afgeleid uit hun veelvoud van functie, zijn moleculaire chaperonnes promiscue; ze interageren met een verscheidenheid aan moleculen. Ze zijn ook alomtegenwoordig; ze komen voor in alle cellen, weefsels en organen, met zeer weinig bekende uitzonderingen.
Wat zijn chaperonne-moleculen en waarom zijn ze belangrijk voor cellen?
Moleculaire chaperonnes zijn de oplossing van de natuur voor deze uitdagingen. Ze helpen andere eiwitten bij het verwerven en behouden van hun structuren, ondersteunen cellulaire processen en koppelen zelfs de activiteit van eiwitten aan de stressstatus van de cel.
