1.1 α-helices. De α-helix is een gemeenschappelijk element van de secundaire eiwitstructuur, gevormd wanneer aminozuren "opwinden" om een rechtshandige helix te vormen waarbij de zijketens vanaf de centrale spoel naar buiten wijzen (Afb. 3.1A, B).
Wat veroorzaakt de vorming van alfa-helices?
De alfa-helix wordt gekenmerkt door een strakke rechtshandige draaiing in de aminozuurketen waardoor deze een staafvorm vormt. Waterstofbindingen tussen de waterstof in een aminogroep en de zuurstof in een carboxylgroep op het aminozuur veroorzaken deze structuur.
Hoe ontstaan alfa-helices en bètabladen?
De alfa-helix wordt gevormd wanneer de polypeptideketens in een spiraal draaien Hierdoor kunnen alle aminozuren in de keten waterstofbruggen met elkaar vormen.… Het beta-geplooide vel zijn polypeptideketens die naast elkaar lopen. Het wordt het geplooide laken genoemd vanwege het golfachtige uiterlijk.
Welke aminozuren vormen helices?
Verschillende aminozuursequenties hebben verschillende neigingen om een a-helixstructuur te vormen. Methionine, alanine, leucine, glutamaat en lysine ongeladen ("MALEK" in de aminozuur 1-lettercodes) hebben allemaal een bijzonder hoge helixvormende neiging, terwijl proline en glycine een slechte helixvormende neigingen.
Hoe wordt de secundaire eiwitstructuur gevormd uit de primaire structuur?
De primaire structuur van een eiwit wordt uitsluitend bepaald door zijn aminozuursequentie en wordt geconstrueerd door peptidebindingen tussen aangrenzende aminozuurresiduen. Secundaire structuur is het resultaat van waterstofbinding langs de polypeptideruggengraat, wat resulteert in alfa-helices en beta-geplooide platen.
