Trypsine is een serineprotease van het spijsverteringsstelsel dat in de pancreas wordt geproduceerd als een inactieve voorloper, trypsinogeen. Het wordt vervolgens uitgescheiden in de dunne darm, waar enterokinase proteolytische splitsing het activeert tot trypsine. Het resulterende actieve trypsine kan meer trypsinogenen activeren door autokatalyse.
Hoe wordt trypsine geactiveerd?
Trypsinogeen wordt geactiveerd door enterokinase, dat een aminoterminaal activeringspeptide (TAP) splitst. Actieve trypsine splitst en activeert vervolgens alle andere pancreasproteasen, een fosfolipase en colipase, wat nodig is voor de fysiologische werking van pancreastriglyceridelipase.
Wat activeert trypsine in de alvleesklier?
Activering van trypsinogeen
Trypsinogeen wordt geactiveerd door enteropeptidase (ook bekend als enterokinase). Enteropeptidase wordt geproduceerd door het slijmvlies van de twaalfvingerige darm en splitst de peptidebinding van trypsinogeen na residu 15, wat een lysine is.
Welke Zymogen activeert trypsine?
De zymogenen moeten dus tegelijkertijd worden ingeschakeld. Gecoördineerde controle wordt bereikt door de werking van trypsin als de gemeenschappelijke activator van alle pancreaszymogenen: trypsinogeen, chymotrypsinogeen, proelastase, procarboxypeptidase en prolipase, een lipide-afbrekend enzym.
Waar onderneemt de trypsine actie?
Trypsine is een enzym dat ons helpt eiwitten te verteren. In de dunne darm breekt trypsine eiwitten af, waardoor het verteringsproces wordt voortgezet dat in de maag begon. Het kan ook worden aangeduid als een proteolytisch enzym of proteïnase. Trypsine wordt door de alvleesklier geproduceerd in een inactieve vorm, trypsinogeen genaamd.
